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园 艺 学 报 2011， 38（2）： 205– 214 http: // www. ahs. ac. cn
Acta Horticulturae Sinica E-mail: yuanyixuebao@126.com
收稿日 期： 2010– 05– 06； 修回日 期： 2010– 12– 20
基金项目： 国家自然科学基金项目（30771497）
﹡ 通信作者 Author for correspondence（E-mail： ypguo@zju.edu.cn）
高温强光下温州蜜柑光合机构运转与叶黄素循
环和 D1 蛋白周转的关系
徐建旭
1 ， 周慧芬 2 ， 邱翠花 1 ， 郭延平 1,* ， 计玮玮 1 ， 焦 云 1
（
1
浙江大学园艺系， 杭州 310029；
2 浙江省农业厅， 杭州 310020）
摘 要： 以 2 年生温州蜜柑（ Citrus unishiu Marc.） 离体叶片为试材， 利用叶绿素荧光探针、
Western-blotting 及抑制剂， 研究了叶黄素循环、 D1 蛋白周转及电子传递在防御光破坏中的作用。 结果表
明， 高温强光（40 ℃， 2 000 mol ·  m -2 ·  s -1 ） 处理 30 min 后， 温州蜜柑叶片的初始荧光 F o 显著升高， 最
大荧光 F m 、 非光化学猝灭系数 NPQ、 最大光能转化效率 F v /F m 及 PSⅡ 的量子产额 Φ PSⅡ 显著降低， 同时，
D1 蛋白含量也大幅下降。 用 D1 蛋白合成抑制剂林可霉素或叶黄素循环抑制剂二硫苏糖醇（DTT） 饲喂
叶片后， F v /F m 、 F m 、 ETR（表观光合电子传递速率）、 Φ PSⅡ 和 D1 蛋白下降幅度增大， 而且饲喂林可霉素
的下降幅度大于饲喂 DTT。 使用电子传递抑制剂（DCMU） 抑制叶圆片电子传递后， 高温强光下 F o 显著
上升了 78%， F v /F m 和 D1 蛋白含量下降了 33%和 83%。 这些结果表明， D1 蛋白周转和叶黄素循环对温州
蜜柑叶片光合机构光破坏有保护作用， 而且 D1 蛋白周转的作用大于叶黄素循环， D1 蛋白周转在一定程
度上依赖于电子传递。
关键词： 柑橘； 温州蜜柑； 高温强光； 叶黄素循环； D1 蛋白； 叶绿素荧光
中图分类号： S 666.1 文献标识码： A 文章编号： 0513-353X（2011） 02-0205-10

Studies on the Relationship Among Photosynthetic Apparatus Operation，
Xanthophylls Cycle and D1 Protein Turnover in Satsuma Mandarin Leaves
Under High Temperature and Strong Light
XU Jian-xu 1 ， ZHOU Hui-fen 2 ， QIU Cui-hua 1 ， GUO Yan-ping 1,* ， JI Wei-wei 1 ， and JIAO Yun 1
（ 1 Department of Horticulture， Zhejiang University， Hangzhou 310029， China；
2
Zhejiang Provincial Departments of
Agriculture， Hangzhou 310020， China）
Abstract： The role of D1 protein turnover， xanthophylls cycle and electron transport in protecting
photosynthetic apparatus against photodamage in two-year old Satsuma mandarin（Citrus unishiu Marc.）
detached leaves were investigated by using chlorophyll fluorescence， Western-blotting and inhibitors. The
results showed that the initial fluorescence（F o ） increased significantly in leaves when exposed to high
temperature and strong light（40 ℃， 2 000 μmol · m -2 · s -1 ） for 30 min， on the other hand， maximum
fluorescence（F m ） ， non-photochemical quenching（NPQ） ， maximal photochemical efficiency of PS
Ⅱ（F v /F m ） declined， and the D1 protein was degraded. Under high temperature and strong light， reduced
levels of F v /F m ， F m ， ETR（electron transport rate） ， Φ PS Ⅱ （quantum yield of PSⅡ ） and content of D1

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