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摘要翻译：
我们描述了蛋白质a的46残基B片段的优化并行回火模拟，发现了与实验确定的结构（蛋白质数据库标识符1BDD)的均方根偏差约为3a的天然类构型。然而，在生物相关的温度下，这种构象在我们的模拟中只出现了大约10%的频率。讨论了能量函数中可能存在的缺陷。
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英文标题：
《Optimized Folding Simulations of Protein A》
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作者：
S. Trebst and U.H.E. Hansmann
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最新提交年份：
2007
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分类信息：
一级分类：Physics 物理学
二级分类：Statistical Mechanics 统计力学
分类描述：Phase transitions, thermodynamics, field theory, non-equilibrium phenomena, renormalization group and scaling, integrable models, turbulence
相变，热力学，场论，非平衡现象，重整化群和标度，可积模型，湍流
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英文摘要：
We describe optimized parallel tempering simulations of the 46-residue B-fragment of protein A. Native-like configurations with a root-mean-square deviation of approximately 3A to the experimentally determined structure (Protein Data Bank identifier 1BDD) are found. However, at biologically relevant temperatures such conformations appear with only about 10% frequency in our simulations. Possible short comings in our energy function are discussed.
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PDF链接：
https://arxiv.org/pdf/711.383
京公网安备 11010802022788号
